（記者廖洋通訊員劉佳）近日，中科院青島生物能源與過程研究所研究員姚禮山帶領(lǐng)的蛋白質(zhì)設(shè)計研究組，在細(xì)胞內(nèi)原位定量測量蛋白質(zhì)靜電相互作用取得重要進(jìn)展。相關(guān)研究近日發(fā)表于《美國化學(xué)會志》。
靜電相互作用在許多重要生物反應(yīng)過程中起著至關(guān)重要的作用，如酶催化、蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)相互作用、蛋白質(zhì)—DNA/RNA相互作用等生物反應(yīng)。但絕大多數(shù)蛋白質(zhì)都是在細(xì)胞中執(zhí)行其功能，復(fù)雜細(xì)胞環(huán)境會擾動蛋白質(zhì)的靜電相互作用，這對蛋白質(zhì)功能的實施非常重要，但這種擾動能達(dá)到何種程度目前尚不清楚。
此次的新研究應(yīng)用核磁共振技術(shù)和雙突變循環(huán)的方法，測量了細(xì)胞內(nèi)IgG結(jié)合蛋白質(zhì)GB3中的8對電荷相互作用，并與在胞外條件測量的結(jié)果進(jìn)行比較。研究結(jié)果表明，蛋白質(zhì)GB3中5對電荷的靜電相互作用沒有明顯變化，另外3對電荷的靜電相互作用減弱了70%以上。進(jìn)一步研究表明，細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用強(qiáng)弱與蛋白質(zhì)折疊轉(zhuǎn)移自由能有關(guān)，折疊態(tài)和解折疊態(tài)的轉(zhuǎn)移自由能都會影響細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用，后者通常比前者的影響更大。研究結(jié)果凸顯了在細(xì)胞內(nèi)直接研究蛋白質(zhì)相互作用和蛋白質(zhì)功能的重要性。
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